Neoculin是NAS - NBS异形二聚体，而CurtmUn是NBS - NBS同型二聚体。 仙茅蛋白由两个相同的含有丨丨4个氨基酸残基的亚基组成的蛋白质，Neoculin为 一个由一条含有丨丨3个氨基酸残基的、糖基化的酸性亚基和一条碱性亚基（即 仙茅蛋白单体）组成的异型二聚体。
合成这两种糖的单甲基醚衍生物并品尝，发现在2、3、4或6位置上进行的 甲基取代对甜味均不发生任何影响。综合这些试验和那些脱氧糖试验的结果，可 以确定第3位罝构成ShaHenberger AH、B系统中的B，第4羟基构成AH，第2 羟基构成AH的可能性要小些。因此，吡喃葡萄糖中AH、B系统是位于分子中 比较活泼、很少受干扰的那个部位，它既不包含空间活泼的伯醇基也不包含异构 体中央的端基。
阿斯巴甜的溶解度是个重要参数，当应用于液体食品时更要考虑到这一点。 就阿斯巴甜本身，其溶解度是pH与温度的函数（图2-12和图2-13)。在配制
巨大芽孢杆菌(B.megalerium) NC1B 8508可以将葡萄糖发酵为G - 6 - a。 当巨大芽孢杆菌（B. megaterium) NCIB 8508在由0.4%葡萄糖和Duff & Wehley 盐介质组成的培养基中于30尤摇瓶培养时，即可专一地分泌出G-6-a,而不形 成多乙酰化葡萄糖酯。
反应条件：50g/L淀粉、20?/L甜菊苷、900U环鋼精珀松基梓移臻/g淀粉，PH6.0, 50^, 200r/min, 反应时间24h。
这些结果与之前小鼠受体试验的结果一致。所有的蛋白模型都集中于受体二 聚体分子开链凹面的大空穴。图丨-32表明了 Bmzzein和嗦吗甜分别与受体两种 可能的活性形态中的一种的相互作用。图1-32 (1)所示为通过对接计算方法建 立的人体Aoc - AB与15个Brazzein分子的结合形态。这15个分子都位于受体表面 同一处，主要在T1R3 (B)链部分。它们的定位尽管不完全相同，但十分相似。 由于空穴主要带负电而蛋白的接触面主要带正电，因此可以通过形状和电荷互补确 保有效的结合。把模型沿^轴旋转，可以观察到Aoc-AB模型表面的剩余部分并 没有与任何一个MNEI分子结合。图1-32 (2)表明，通过对接汁算得出，相应 的人体Aoc - AB复合体与10个嗦吗甜分子结合。三种甜味蛋白的分子与Roo - AB 和/或Roo - BA模型的结合涉及受体中非常大的K域，且没有明显的规律性。
冬氨酸二肽类化合物也会发生类似的反应。阿力甜在给定食品配料中的配伍混 溶性，与配料中存在的实际成分及含谊、加工过程中的热处理条件及pH等因
快徒性
4.评价潜在神经毒性和免疫毒性的毒理学试验
系数表明，斥电子取代基会带来分子甜度的增加。这类取代基能增加酰胺氮原子 的氢键作用力，故可带来分子甜度的增加。前述的Fujino化合物具有很高的甜 度，这也可用方程式（2-32)来解释。在该类化合物中，两个酯基团的存在使 得o■?值增大，而2, 6-二甲基环己基和葑基酯上的甲基分支使得（％)2值增 大，W此增大了分子的甜度。
