广水市甜菊糖苷
图3-21氣化反应的反应机制
安赛蜜是白色结晶状粉末，结晶为斜晶型。X光衍射试验证明其环结构是在 —个平面上的，但单原子间的距离小于理论值。位于C = C平面上的N和S原子 与相邻原子之间的距离分别为0.0125rm)和0.0433nm，N、S之间的距离要比正 常的单键距离短。安赛密的密度是 1.83g/cm\容积密度在丨.1?1.3kg/dm3之 间。它没宥明确的熔点，在通常测定熔点的 条件下，缓慢加热时约在225尤左右可观察 到有分解现象。其分解点决定于加热的速度，
由于甜蜜素特性良好，因此曾广泛应用在食品加工上，主要是和糖精一起作 为无能世甜味剂而加以使用。此外，甜蜜素还是一种有用的风味增强剂，可用来 提高柠橡果汁的表观糖酸比。
细胞提取物经离心、溶解后进行分析。酵母的非水溶性组分经SDS凝胶电 泳发现存在分子质量为23000jjl的蛋白质，即嗦吗甜分子，而对照样不产生类嗦 吗甜蛋内质。
从植物中分离得到的Brazzein有几种结构，其中主要构型中的末端氨基酸 是焦谷氨酸（pGlu)[围5-24 (1)]0另一构型除末端没有该氨基酸外，其 余均相同，称为de8-pGlul -Brazzein [图5-24 (2)]t它的甜度是主要构型 的Brazzein的2依。按des - pGlul - Brazzein的氣基酸序列采用大肠杆菌优选 密码子合成的基因如图5-24 (3)所示。合成的Bra^ein基因若直接克隆至 质粒 pET-3a、pET-9a、pET - 1 la 和 pET - 16b 得到的 Brazzein 表达水平均 很低，只有pET-3a和pET-9a得到少量可溶的Brazzein。pET载体通常能使 外源可溶性蛋白如葡萄球菌核酸酶表达，葡萄球菌核酸酶与Brazzein的显著不 同是葡萄球菌核酸酶的氨基酸数目>100，且没有半胱氨酸或半胱氨酸含S很 低。若采用两种基因融合生产目的蛋白融合体的表达水平较髙，因此将 Brazzein合成基因插人葡萄球菌核酸酶表达系统。该策略经大肠杆菌生产鸟类 卵黏蛋白区证实很成功。
研究者对仙茅蛋白的变味作用机理进行了探讨，认为仙茅蛋白可能与奇异果 素类似，也有两个结合点：一个与甜味接收蛋白的接收点连接，另一个靠近甜味 接收器位点的位点结合。后一个结合作用很强，因此仙茅蛋白一旦与舌头接触， 不易与接收器的膜分离。仙茅蛋白的活力位点微弱地刺激接收器膜上的甜味接受 位点，从而产生较弱的甜味。而唾液中的Ca2+和/或Mg2+抑制了仙茅蛋白对甜 味接受位点的刺激，导致甜味消失。舌头接触水使得唾液中的二价阳离子从舌头 表面去除了，W此仙茅蛋白的甜味冋复。酸引起了甜味接收器膜构型的变化，从 而导致仙茅蛋白活力部位对甜味接收位点的亲和力增强了，因此，酸引起的甜味 更强。也可能酸引起了仙茅蛋白的构型变化，从而增强了亲和力。舌头表面的酸 去除后，使仙茅蛋白的活力部位与甜味接收位点脱离，而仙茅蛋白本身不从接收 器膜脱离。
另据Kishishita的研究，当将A型晶体进一步干燥，使其含水量降低到3% 以下时，会出现一种新的晶型，即C型晶体，转变后的C型晶体的溶解性比A 型晶体有很大改进。Kishishita对A型和C型晶体进行溶解性试验，分别取两种 晶型的粉末300mg进行压片，然后把压片的A型和C型晶体各放人300inL， 20T：的去离子水中，同时进行搅拌。在溶解30、60和120min后，A型晶体分別 溶解了丨7、34和69mg,而C型晶体分别溶解了 25、42和86mg。
2.不同来源的《-半乳糖苷酶对产物的影响
表S-20 仙茅蛋白的氨基酸序列‘
甲苯法生产糖精钠的工艺流程见图 6-11。
