白云鄂博矿区纽甜
(1)嗜热菌蛋白酶（Thmnolysin)丨sowa等人发现一种金属蛋白酶——嗜 热菌蛋1^1酶（EC3. 4.24.4)，可以催化侧链羧酸不带保护基团的Z - Asp和 PheOMe,合成阿斯巴甜前体A'’ -苄氧羰基-L -天冬氨酰-L -苯丙氨酸甲酯 (Z-ASp-PheOMe),见式（2-18〉。在所有关于酶法合成阿斯巴甜前体的报道 中，均采用嗜热菌蛋白酶催化。
(五）棉轩糖水解法
L和M)中相成的单体用相同的顔色表示]
由于T1R2-T1R3受体和mGluRl的序列之间具有足够的相似性，因此可以 由此建立模型。似乎这也就足以猜测甜味受体也有和mGluRl —样的总体特征。 Kunishima等人的研究结果表明，mGluRl的胞外N端区域有三种不同的结晶形 态：一种是与配体复合的形态（lewk.pdb);另外两种则不带配体，分别是自由 态I (lewLpdh)和自由态II (lewv?丨xlb)。自由态I是和复合态显著不同的“非活 性”的构象，自由态n则是与具有“活性”复合态几乎一样的构象，两者处于平衡 状态。如果受体T1R2-T1R3像mGluRl那样变化，那么它也应该存在三种不同的 形态：含小分子质虽甜味剂（与谷氨酸分子相应）的复合态、自由态I——“非活 性”构象和自由态n——具有和“活性”复合态几乎一样的结构。
由于各甜蛋白间只存在一些三肽序列相同，且它们连接抗体后就丧失了 甜味或变味特性，W此另外一些研究人员猜测一些氨基酸拉伸后参与形成能 被味觉识别器识别的结构。根据报道，仙茅蛋白分別和莫奈林、奇异果素和 嗦吗甜有2个、5个和6个相同的三肽，但免疫印迹分析结果表明，仙茅蛋 白的抗血淸只与奇异果素发生微弱的反应，而与嗦吗甜、莫奈林不发生反 应。假定这些推测的三肽是在分子表面，则它们应存在于5个完全铩露在表 面的环中：11 ~丨4、46~51、66 ~ 70, 76 -78, 106 ~ 109 0这些氨基酸序 列明显与没有甜味和变味特性的GNA不同。特别是，属于11~14、46~51 和66 ~70的氨基酸非常接近（1.50~1.60mn),能够构建一个一般的抗原 决定子（common antigenic determinant)，它能使味觉接收器失效。另外，多 肽链折叠后，仙茅蛋白的AsP71和Tyi65靠近并暴寐在表面，并且形成一个 类似于阿斯巴甜的味点。
2-90 (3)]中，其构象中的丨）区域与前两种相比空出许多，但其甜味只有蔗糖 的3000倍。由此推断，D区域（图2-91)的填充比例与二肽甜味剂的甜度密 切相关。
C6HnNH2 +Na2S,06 +HC1——?QH,,NHSO,Na + Na2S + S02 f +2S + NaCl+H20
七、利用棉籽糖水解法酶法生产三氯蔗糖
与蔗糖相比，由于其分子的C-丨'、C-4和C-6’位上方引人了氣基团，制 得的Sucralose分子亲油性变大，这使得它与味蕾蛋白膜的结合力增大，当分子 生甜团AH/B系统的C -2和C -3,羟基与味莆蛋白发生氢键作用时，就产生了 更大、更持久的甜刺激。
