隆林县乳糖
Brazzein具有高度的热稳定性，目前所获得的NMR结构淸楚显示了这一分 子特性的结构基础。Bra^dn具有4对二硫键，Kohmimi M等以嗜热菌蛋白酶酶 解法结合质谱法测定Brazzein的4个二硫键分别位于蛋白分子内Cy?4 -Cys52、 Cysl6 - Cy?37、Cys22 - Cys47、Cys26 - Cyre49 区域，其交联作用使 Brazzein 整个 分子紧密折狰，如图5-22所示。二硫键Cys22 - Cys47和Cys26 - Cys49将a螺 旋固定于芦折香的链11 (strand D )(残基44?50), 二硫键Cysl6 - Cys37将 310锞旋固定于折盎的链HI (strand ID)(残基34~39),分子的N端和C端也 通过二硫键Cys4-Cys52相交联^正是通过这种二硫键的交联作用，使Brazzein 整个分子紧密折魯成一牢固的空间结构，从而产生优异的耐热性能o
3-42)0
0=C 0 ^^ 0=C OH
二、莫奈林的物化性质
表S-19 仙茅蛋白提纯工艺
浓度/(g/1 OOmL溶液〉
鸡蛋淸溶菌酶娃唯一来源于非植物的甜蛋白，其生物学功能早已被详细研 究，可把它归于甜蛋A却不过是最近的事情。1988年，Maehashi和Udaka声称 鸡蛋清溶菌酶具冇明显的甜味，而其他来源的溶菌酶，如火鸡和中华鱉中的溶菌 酶也具有甜味，但甜味不同，或重些或轻些。相反，人体内的溶菌酶却是没有甜 味的。不同溶菌酶的氨基酸序列都与鸡蛋清溶菌酶的相似，但这些溶菌酶的序列 与其他甜味蛋白之间都没有明fi的同源性。鸡蛋淸溶菌酶的甜味阈值约为 10jjumoI/L,比嗦吗甜和莫奈林的阈值高200倍。溶菌酶的碱性有可能在其甜味 产生作用中扮演重要角色，其中的两个赖氨酸残基——Ly813和Lys96,以及三 个精氨酸残基一Argl4、Arg21和Arg73对溶菌酶的甜味产生起重要作用。
表6 - 1所示为糖精、糖精钠和糖精钙的主要物化性质。
