番禺区海藻糖
⑤蔗糖C -4'位羟基的移去并不损害蔗糖的甜味，而增加C 位取代基的 大小和硫水性会使甜度显著增加。
图5-4 酵母嗦吗甜提纯工艺 (DTT 为 dithiothroitol)
3.受体蛋白活化构象受体蛋白，由于其识别部位通过离子键和氢键的相互作用，形成紧密的收缩 构象(the contracted conformation),该状态称为 R 状态(the resting state)，见图 1 -18n当甜味分子与受体蛋白相互作用后，两者形成分子间氢键，或者两者之间的 空间作用力，将可能导致受体蛋白识别部位之间部分离子键和氢键的断裂，从而 使受体蛋白紧密的收缩构象发生改变，形成更为开放的展开构象（the expanded conformation),称为受体蛋白的活化状态，见图1 - 19。某些强力甜味分子存在 高度结合部位如C02、CN、铵基或胍基，能够轻易破坏受体蛋白识別部位之间 的氢键，而且其分子上的环状刚性基团，像一个分子楔，合适地楔入识别部位 (即为空间楔入），也能使识别部位间的氢键断裂，因此具有强力甜味。
尽管可以“辨别”出蔗糖8个羟基之间的微小差别，但这距有效利用这 些细微差别，以避免蔗糖在部分衍生过程中的产物复杂化还很遥远。严格控制 反应条件，包括降低温度，调节PH，使用大分子取代基团等手段，尽管可以 提高蔗糖部分衍生反应的专一性，怛各种副产物的产生仍将不可避免地给分离 工作带来巨大闲难。因此，充分考虑到这些特性，在反应路线的设计中选择某 些必要的方法，保护蔗糖分子中某些特定位置1：的羟基，而让活性较小的羟基 参加反应，最后再以轻度的反应条件将受保护位置上的基团除去，从而达到预 期的目的;>
以AmberlheXAD-7为载体通过戊二醛（最终浓度为12. 5%)交联制得 的固定化酶活力和稳定性都很高，其中Ambedite XAD-7是含疏水部位和亲水 部位的聚丙烯酸交联酯。固定在Amberlhe XAD-7的嗜热菌蛋白酶在40弋饱 和乙酸乙酯缓冲液中浸泡一周测定其稳定性：PH5?7时，固定化酶在载体中 很稳定，剩余相对活力约80% [阁2-25 (1)虛线]。饱和乙酸乙酯溶液中 的pH稳定曲线和在水溶液中的pH稳定曲线差别很大，尤其在酸性条件下。 在pH4时，乙酸乙酯饱和溶液中固定化酶的剩余活力约50%左右，在缓冲液 中活力完全消失
图6 - 17 25弋时甜蜜紊水溶液的相对黏度与浓度的关系曲线
对L-天冬氨酰-1 -氨环丙基甲酸正丙酯[176](表2-68)的晶体结构 也作了分析，不过不能将之与阿斯巴甜作直接的对比，因为两者之间存在结构差 异。然而，[176]的晶体构象并不是充分伸展而是明显弯曲的，其酯上的烷氧 基和天冬氨酰甚呈顺式排列。
(二）新梧皮苷二氢查耳酮（n)的生产技术
